enzimas alostericos

Los enzimas alostéricos son aquellos enzimas (proteínas globulares que catalizan reacciones quimicas) que presentan centros alostércios, activadores e inhibidores, además del habitual centro activo. A este centro alostérico se fija un ligando que modifica la actividad del enzima. Antes de nada, aclarar que un ligando es cualquier molécula unida a una macromolécula. Los ligandos que se unen a los centros alostéricos se conocen como efectores o moduladores alostéricos. Generalmente son moléculas pequeñas, pero también pueden ser moléculas grandes, e incluso proteínas. La gráfica que presentan estos enzimas obedece a una cinética sigmoidea (forma de S característica) de la velocidad inicial frente a la concentración de sustrato, tal como se puede ver en la imagen. Esto es una consecuencia de la interacción entre el centro del sustrato, el centro del activador y el centro del inhibidor. La mayoría de los enzimas alostéricos se encuentran al inicio o en las ramificaciones de las rutas metabólicas.

El alosterismo es una de las principales formas de regulación en la célula debido a que puede producir cambios rápidos y fácilmente reversibles en la actividad de las enzimas (y, por lo tanto, en el metabolismo) sin depender de que el regulador tenga una estructura similar al sustrato de la enzima (lo que puede ayudar a conectar vías metabólicas). Muchos fármacos actúan uniéndose al sitio alostérico de las enzimas, como los inhibidores de transcriptasa inversa no nucleósidos.